Des acides α-aminés aux protéines
Objectifs
À la fin de ce chapitre, vous saurez :
• décrire la liaison peptidique ;
• distinguer peptides, polypeptides et protéines ;
• citer quelques rôles des protéines ;
• distinguer les structures primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire d'une protéine.
Situation
L'insuline, hormone qui régule le taux de sucre dans le sang, est une chaîne de 51 acides α-aminés. Comment ces petites molécules s'accrochent-elles les unes aux autres ?
I. Des acides α-aminés aux peptides
1. La liaison peptidique
Une liaison peptidique (ou liaison amide -CO-NH-) se forme par élimination d'une molécule d'eau entre le groupe carboxyle -COOH d'un acide α-aminé et le groupe amine -NH2 d'un autre.
Le dipeptide garde un groupe -NH2 libre à une extrémité et un groupe -COOH libre à l'autre : la chaîne peut donc s'allonger.
2. Deux dipeptides, et l'hydrolyse
Deux acides α-aminés différents A et B peuvent donner deux dipeptides différents, A-B ou B-A, selon le groupe -COOH qui réagit.
L'hydrolyse d'un peptide (par la pepsine dans l'estomac, par exemple) rompt les liaisons peptidiques et libère les acides α-aminés.
II. Les protéines
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